Otolaringologiya_pal4un_2008/5_files/mb4_017.jpeg' alt='Инструкция По Применению Противостафилококкового Гамма-Глобулина' title='Инструкция По Применению Противостафилококкового Гамма-Глобулина' />Возможно применение для детей. Описание препарата. Форма выпуска. Фармакотерапевтическая группа МИБПглобулин. Инструкция по применению. А 10 ампул в пачке из картона с инструкцией по применению. Фармакотерапевтическая группа МИБП глобулин. Инструкция По Применению Противостафилококкового Гамма-Глобулина' title='Инструкция По Применению Противостафилококкового Гамма-Глобулина' />ИММУНОГЛОБУЛИНЫ Большая Медицинская Энциклопедия. ИММУНОГЛОБУЛИНЫ лат. По электрофоретической подвижности И. Комитетом экспертов ВОЗ, И. Позднее у человека было установлено существование еще двух классов Ig. D и Ig. E. Легкие цепи с мол. И. В каждой молекуле И. Тяжелые цепи И. Подразделение И. В соответствии с обозначениями цепей могут быть даны молекулярные формулы. И., в которых указывается класс цепей и их количество в молекуле. Напр., молекулярные формулы для двух типов Ig. G будут. Методы выделения Ig. G разработаны достаточно хорошо. Кузин Кубышкина Изобразительное Искусство 3 Класс Учебник подробнее. Одним из наиболее распространенных способов является фракционирование сывороточных белков с помощью этанола при температурах ниже 0 по Кону. Высокоочищенные препараты Ig. G могут быть получены с помощью хроматографии на колонках с ионообменниками ДЭАЭ целлюлозой или ДЭАЭ сефадексом. В разной степени очищенные препараты Ig. G выделяют также путем фракционирования эфиром, риваноловым методом, с помощью электрофоретической конвекции и др. Схема иммуноэлектрофореграммы белков плазмы крови человека дуга преципитации, соответствующая Ig. G 7, распространяется до зоны альфа глобулинов указано стрелкой, что свидетельствует о большом диапазоне электрофоретической подвижности 1 преальбумины 2 альбумины 3 альфа. Ig. A 9 Ig. M 1. Ig. G имеет мол. 1. S. Средняя электрофоретическая подвижность, соответствующая вершине пика Ig. G при свободном электрофорезе, равна 1,11. H 8,6 и ионной силой 0,1. Однако молекулы Ig. G отличаются значительной гетерогенностью в отношении электрофоретической подвижности. При иммуноэлектрофоретическом исследовании установлено, что дуга преципитации, соответствующая Ig. G, распространяется до зоны альфа глобулинов рис. С помощью метода изоэлектрического фокусирования препараты Ig. G могут быть разделены на большое количество фракций в соответствии с различиями изоэлектрических точек молекул этого И. Схема строения молекулы Ig. G молекула построена из двух легких и двух тяжелых полипептидных цепей, связанных тремя межцепьевыми S S мостиками. Пунктиром обозначены вариабельные части цепей, в которых локализованы активные центры антител. Волнистая линия шарнирная область, чувствительная к протеолизу, в результате которого молекула Ig. G распадается на фрагменты. При протеолизе, вызванном ферментом папаином место действия обозначено стрелкой, молекула расщепляется на Fc и два Fab фрагмента N концевой участок полипептидной цепи со свободной NH2 группой C концевой участок полипептидной цепи с COOH группой. Молекула Ig. G имеет удлиненную форму и рассматривалась ранее как сплющенный цилиндр с длиной 2. Более поздние данные, подтверждаемые электронномикроскопически, указывают на то, что молекулы Ig. G состоят из трех компактных субъединиц, расположенных в виде буквы Y. Эти данные соответствуют современным представлениям о строении молекулы Ig. G из двух легких и двух тяжелых полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями, как это впервые было установлено работами Р. Расположение этих цепей иллюстрируется схемой рис. При воздействии фермента папаина на молекулу Ig. G она распадается на три фрагмента. Два из них имеют одинаковое строение, причем каждый состоит из легкой цепи, соединенной с тем участком тяжелой цепи, который соответствует N концевой части. Эти так наз. Fab фрагменты, будучи выделены из антител см., сохраняют способность специфически связывать антигены см. Третьему фрагменту, состоящему из G концевых участков тяжелых цепей, присвоено название Fc. Три субъединицы, составляющие нативную молекулу Ig. G, сходны с описанными папаиновыми фрагментами и соединены друг с другом гибкими отрезками тяжелых цепей. Этот участок молекулы, называемый шарнирной областью, подвергается расщеплению при воздействии папаина и других протеаз. Вследствие особенностей строения шарнирной области угол между Fab фрагментами может изменяться, что имеет, по видимому, большое значение для реакции активных центров, расположенных на концах Fab фрагментов, с детерминантами молекул антигенов, которые могут иметь различную конфигурацию см. Антигенантитело реакция. Поэтому эти одновалентные фрагменты хотя и связываются с антигеном, но не способны вызывать образование крупных агрегатов антигенантитело, выявляемых в реакциях преципитации или флоккуляции. При воздействии пепсина на Ig. G при p. H ок. 4 происходит отщепление крупного двухвалентного фрагмента F ab. S, состоящего из двух Fab фрагментов, соединенных дисульфидной связью, а участок молекулы, соответствующий Fc фраг менту, распадается на низкомолекулярные осколки. Фрагменты F ab. 12 сохраняют способность давать видимые серол, реакции с многовалентными антигенными молекулами. Обработка пепсином применяется в области прикладной иммунологии для получения очищенных антитоксинов. F ab. 12 фрагменты антитоксических иммуноглобулинов лошади обладают несколько менее выраженными сенсибилизирующими свойствами, чем нативные И. В крови человека эти подклассы содержатся соответственно в следующих количествах 7. Обнаружены также различия и в биол, свойствах отдельных подклассов Ig. G2, в отличие от других подклассов, не сенсибилизируют кожу в реакциях пассивной кожной анафилаксии, Ig. G4 не способны фиксировать комплемент. Диссоциация молекулы Ig. G на составляющие ее цепи достигается в результате расщепления соединяющих эти цепи дисульфидных мостиков и нековалентных связей. С этой целью используют, как правило, 2 меркаптоэтанол в сочетании с конц. Ввиду различного молекулярного веса легких и тяжелых цепей после их диссоциации они могут быть получены в изолированном состоянии с помощью гель фильтрации на сефадексах см. Гель фильтрация. Как указано выше, Ig. G из сыворотки одного человека различаются по типу содержащихся в них легких цепей и подразделяются также на подклассы в зависимости от строения тяжелых цепей. Кроме того, И. В отличие от нормальных, миеломные И. Ввиду того, что эти гомогенные И. Белки Бенс Джонса, выделяемые с мочой при некоторых миеломатозах см. Бенс Джонса белок, оказались состоящими из легких каппа или лямбда цепей, что значительно облегчило задачу выделения и исследования этих компонентов И. При изучении последовательности аминокислотных остатков установлены существенные особенности. Так, при исследовании легких капа цепей из белков Бенс Джонса было выявлено, что они содержат 2. С и вариабельный V. С участок включает 1. И. Исключение составляет лишь валин в положении 1. Inv. V участок, занимающий N концевую половину Х цепи, содержит от 1. И. Аналогичная закономерность имеет место и для лямбда цепей, которые также делятся на С участок и V участок, в которых одни аминокислоты могут заменяться на другие примерно в 5. И. V и С участки обнаружены и при изучении тяжелых гамма цепей, содержащих ок. V участки в этих цепях расположены также с N конца и состоят примерно из такого же количества аминокислотных остатков, как и в легких цепях. С учас ток цепи построен из трех отрезков с нек рыми гомологиями в аминокислотной последовательности. Весьма вероятно, что V участки легких и тяжелых цепей формируют область активного центра в структуре молекул И. В число углеводов входят галактоза и манноза 1,2, фукоза 0,3, гексозамин 1,4 и сиаловая к та 0,2. Углеводные компоненты в виде олигосахаридов соединены с С участком гамма цепи посредством N гликозидной связи с остатком аспарагиновой к ты. Основной олигосахарид, содержащий все перечисленные сахара, фиксирован в той части гамма цепи, к рая соответствует шарнирной области молекулы Ig. G. Биол, значение углеводного компонента И. Его содержание в нормальной сыворотке крови человека равно в среднем ок. Характерно присутствие Ig. A в различных секреторных жидкостях в женском молозиве 1. В качестве исходного материала для получения Ig. A человека используют также женское молозиво и слюну. Однако частично Ig. A в сыворотке находится в виде полимеров. Константа седиментации мономерной формы Ig. A 7 S, для полимерных форм 9 1.